бесплатно рефераты
 

Белки и аминокислоты

Белки и аминокислоты

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул

непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых

организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно

уникальным молекулам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока

неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природные

органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого

организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи

и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и

боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а

в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других

(кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов

белки составляют более половины их сухой массы. И разнообразие видов белков

очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия

Escherichia сой' (см. дополнительный очерк «Объект исследования —

прокариоты»), насчитывается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо

Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято

считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных

источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

Молекула белка очень длинная. Химики называют такие молекулы полимерными

(от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть», «доля»). Действительно,

длинная молекула полимера состоит из множества маленьких молекул, связанных

друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах

роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами.

Секрет белков спрятан в особенностях этих самых бусинок. Большинство

полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же

бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на

шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в

клубок неопределённой формы. А теперь представим себе, что некоторые

бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притягиваются к

жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязанную своим

существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие молекулы,

входящие в состав белка, обладают способностью «слипаться», так как между

ними действуют силы притяжения. В результате у любой белковой цепи есть

характерная только для неё пространственная структура. Именно она

определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы

выполнять те функции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении белков в присутствии сильных кислот или щелочей

белковые цепи распадаются на составляющие их молекулы,

называемые аминокислотами. Аминокислоты — это и есть те «бусинки», из

которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя

заместителями. Один из них — атом водорода, второй — карбоксильная группа

—СООН. Она легко «отпускает на волю» ион водорода Н+, благодаря чему в

названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель —

аминогруппа —NH2 и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов, которую

в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая

из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R-

группах (их ещё называют боковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то

химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам

углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их

удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют а-атомом,

второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в

аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. а-

атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие

в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH^-группа связана с

более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для

построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено

прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи,

способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших

белковых молекул.

Число а-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в

белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как

алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты

стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты

делят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй —

аминокислоты, содержащие полярную группу. Следующие два составляют

аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они

объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например,

диссоциация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование атома

азота — катион, например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой

кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях

рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н+)

и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина,

аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы

азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимного

расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они

отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения или

как правая рука от левой. Такие соединения получили название хоральных (от

грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий

французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических

молекул получили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от

лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул —

глюкозы и фруктозы — декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав

белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле —

«левая».

Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20

основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клетках

самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых

продуктов. В первом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором —

незаменимыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для

белой крысы незаменимыми являются 10 аминокислот, а для молочнокислых

бактерий — 16. Растения могут самостоятельно синтезировать самые

разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые не встречаются в

белках.

Для удобства 20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну

или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты,

например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образуется при соединении в длинную цепочку

бусинок-аминокислот. Они нанизываются на нить химических связей благодаря

имеющимся у всех аминокислот амино- и карбоксильной группам, присоединённым

к а-атому углерода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами;

(—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами

углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя

аминокислоты посредством пептидных связей, можно получить пептиды,

состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили

название полипептиды. Полипептидное строение белковой молекулы доказал в

1902 г. немецкий химик Эмиль Герман Фишер.

На концах аминокислотной цепочки находятся свободные амино-и

карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами.

Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-

конца.

Общее число аминокислотных остатков в белковой молекуле изменяется в

очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51

аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В

гемоглобине человека 4 аминокислотные цепочки, каждая из которых построена

из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс.

аминокислотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых

белков, состоящих из 100 аминокислотных остатков, до 1 млн и более для

белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из

нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё огромное многообразие белков с различными

функциями и свойствами может быть создано всего из 20 молекул? А разгадка

этого секрета природы проста — каждый белок имеет свой неповторимый

аминокислотный состав и уникальный порядок соединения аминокислот,

называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901—

1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической

связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что некоторые участки

аминокислотной цепочки в белках закручены в спираль. Благодаря

совершенствованию экспериментальных методов (структуру белков изучают с

помощью рентгеновских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка

подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль,

закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень

пространственной организации белковых цепочек Здесь-то и начинают играть

роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H

из разных пептидных связей могут образовывать между собой водородную связь.

Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована

между группой С=0 каждой г-й аминокислоты и группой N—H (i + 4)-й

аминокислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие

друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизируют

такую спираль в целом. Она получила название a.-спирали.

Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ укладки

аминокислотных цепочек. Помимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря

всё тем же водородным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут

«слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В

результате получается целый слой — его назвали ^-слоем.

В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными

изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда

имеют дело с пространственной структурой отдельных участков белка, говорят

о вторичной структуре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной

и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления

ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков

цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом

размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной

цепи называется третичной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина —

построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю

(родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом

они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За

исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были

удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная

структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной структуры белка наконец-то проявляют активность

R-группы — боковые цепи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между

собой большинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в

пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое

число основных аминокислот — восемь — содержат неполярные R-группы.

Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы

неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные

называют это возникновением гидрофобных взаимодействий (см. статью

«Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимодействиям вся полипептидная цепочка принимает

определённую форму в пространстве, т. е. образует третичную структуру.

В молекуле белка действуют и другие силы. Часть боковых цепей основных

аминокислот заряжена отрицательно, а часть — положительно. Так как

отрицательные заряды притягиваются к положительным, соответствующие

«бусинки» «слипаются». Электростатические взаимодействия, или, как их

называют иначе, солевые мостики, — ещё одна важная сила, стабилизирующая

третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут

возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании

пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образуются

ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение

разных участков белковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи

называют дисуль-фидными мостиками. Это самые немногочисленные

взаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще отсутствуют), зато

по прочности они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных

цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную

пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемоглобин

состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу,

располагаясь в вершинах почти правильного тетраэдра. Субъединицы

«прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизируют

третичную структуру. Это гидрофобные взаимодействия, солевые мостики и

водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает

четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень

организации белковой молекулы. В отличие от первых трёх уровней

четвертичная структура есть далеко не у всех белков. Приблизительно

половина из известных на сегодняшний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко

разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок

превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает.

Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина

в яичном белке и казеина (огглат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс

называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во

втором — значительное увеличение кислотности (в результате

жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок

теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и

название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»).

Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей

термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего не происходит случайно. Если белок принял

определённую форму в пространстве, это должно служить достижению какой-то

цели. Действительно, только белок с «правильной» пространственной

структурой может обладать определёнными свойствами, т. е. выполнять те

функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помощью всё

тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не только

поддерживают «правильную» форму молекулы белка в пространстве. R-группы

могут связывать другие органические и неорганические молекулы, принимать

участие в химических реакциях, выступая, например, в роли катализатора.

Часто сама пространственная организация полипептидной цепи как раз' и

нужна для того, чтобы сосредоточить в определённых точках пространства

необходимый для выполнения той или иной функции набор боковых цепей.

Пожалуй, ни один процесс в живом организме не проходит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции, протекающие в клетке, происходят благодаря

особому классу белков — ферментам. Это белки-катализаторы. У них есть свой

секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других

катализаторов, ускоряя реакции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько приятелей никак не могут встретиться. Но

стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как результат не

заставил себя ждать: все оказались в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадобилось подтолкнуть друзей к контакту. То

же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры

связывания. В них расположены привлекательные для определённого типа

химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы,

связывающие какие-то участки молекул реагирующих веществ. Например, если

одна из молекул имеет неполярную группу, в центре связывания находятся

гидрофобные боковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его

будет поджидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реагентов связываются с ферментом и оказываются

в непосредственной близости друг от друга. Мало того, те их группы, которые

должны вступить в химическую реакцию, сориентированы в пространстве нужным

для реакции образом. Теперь за дело принимаются боковые цепи фермента,

играющие роль катализаторов. В ферменте все «продумано» таким образом, что

R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места событий, которое

называют активным центром. А после завершения реакции фермент «отпускает на

волю» молекулы-продукты (см. статью «Ферменты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ

Белки выполняют в организме множество функций; они, например, защищают

клетки от нежелательных вторжений, предохраняют их от повреждений.

Специальные белки — антитела обладают способностью распознавать проникшие в

клетки бактерии, вирусы, чужеродные полимерные молекулы и нейтрализовывать

их.

У высших позвоночных от чужеродных частиц организм защищает иммунная

система. Она устроена так, что организм, в который вторглись такие

«агрессоры» — антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела

прочно связывается с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть

центры связывания. Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким

образом, что антиген, попавший в эту ловушку, уже не сможет вырваться из

Страницы: 1, 2


ИНТЕРЕСНОЕ



© 2009 Все права защищены.